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N-糖基化修饰组
N-糖基化(N-Glycosylation)是最重要的蛋白质翻译后修饰之一,主要在复杂的多细胞或组织形成过程中起关键作用,参与细胞与细胞的连接、受体配体的相互作用、免疫应答、细胞凋亡及各种发病机理等生物学过程。拜谱生物N-糖基化蛋白质修饰组,利用凝集素富集N-糖基化肽段,高通量,高分辨,可分析不同实验条件下糖基化蛋白质组变化及信号通路,以及候选糖蛋白标志物的筛选等。
N-糖基化修饰组
原理/实验流程
含糖子身体的繁多性和无数N-glycoproteins低传达水平面会让对N-glycosylation节构的定量分析的叙述多的近义词难处。在检查测量低丰度的N糖基化掩饰球蛋清或肽段时,这里面夹杂大量的未掩饰的球蛋清肽断,这很会将低丰度的糖基化掩饰球蛋清肽段的数字信号掩饰。凝素亲和法是目前为止糖球蛋清质组学中技术应用范围广泛的拆分聚集手段。凝集素(lectin)是类糖整合球蛋清质,能专业识别系统某些特殊化节构的单糖或聚糖中某个的糖基队列而与之整合,它们的与糖链可逆转非共价整合,糖球蛋清或糖肽被凝集素采集,,通常情况下用某个的单糖确认的竞争整合凝集素将糖球蛋清或糖肽过柱之后。 血清质含量质历经酶解后运用凝集素(lectin)含有N-糖基化肽段,第二用N-糖酰胺酶(PNGase)在H218O中切掉接触在天冬酰胺残基(Asn)上的糖链。该工作造成的Asn大原子量增大2.9890Da。结尾用高计算精度LC-MS质谱仪监测脱糖后的肽段,参与收录动态oracle,核验脱糖后大原子量各自理论体系大原子量的波动及及糖基化装饰肽段的回文序列,为了选定该血清质含量质的N-糖基化位点。N-糖基化位点选定往后,再运用label-free的设计原理对其参与化学发光法分折。

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产品特色
  • 01大规模的蛋白质组N-糖基化位点的鉴定与分析

  • 02采用凝集素特异性富集N-糖基化肽段
  • 03高通量,高分辨

应用方向
  • 01
    不同实验条件下糖基化蛋白质组变化及信号通路分析

  • 02
    筛选候选糖蛋白标志物


送样建议
样本类型 常规送样量
植物叶片 湿重≥3g
植物根茎、木质部、韧皮部等 湿重≥5g
细胞样品 细胞量湿重≥5*10^7
组织样品 人、动物、微生物湿重≥50mg
体液样品 血清、血浆体积≥200μl,脑脊液≥500μl,尿液≥1000μl
参考文献
1、Zielinska DF, Gnad F, Schropp K, Wi?niewski JR, Mann M. Mapping N-glycosylation sites across seven evolutionarily distant species reveals a divergent substrate proteome despite a common core machinery. Mol Cell. 2012;46(4):542-548. doi:10.1016/j.molcel.2012.04.031
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